Quantitativer Aktivitätstest für Silikatein

Das Enzym Silikatein wurde in den Spiculea der Porifera entdeckt, diese faszinierten mit ihrer Beschaffenheit. Silikatein ist Teil des komplexen Bildungsmechanismus dieser Spiculae. Es bildet die Silica-Kompartimente aus amorphen Silizium-Alkoxid-Vorläufern, wobei es sowohl Esterase- als auch Polymeraseaktivität zeigt. Diese Silica-Kompartimente haben in einigen Bereichen an Wichtigkeit gewonnen. Die Nutzung ist sehr vielseitig. Produktion, Rückfaltung und vor allem Aktivität des Enzyms stehen im Fokus dieser Arbeit. Das Enzym wird in Escherichia coli BL21 DE3 Gold pET28 Silicatein exprimiert. Das produzierte Proenzym wird durch Dialyse zurückgefaltet, um es in seine aktive Form zu überführen. Ziel dieser Arbeit war es einen quantitativen Aktivitätstests zu etablieren.

Autorentext
Natalie Pauly wurde 1992 in Aachen geboren. Nach dem Abitur in Belgien kehrte sie zurück und begann ihr Studium an der RWTH Aachen. Ihren Bachelor der Biologie mit Vertiefungsrichtung "Molekulare Mikrobiologie und Genetik" erreichte sie 2013 und strebt nun ihren Master an.

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